Особенности азотистого обмена у жвачных. Румено-гепатическая циркуляция азота

Особенности азотистого обмена у жвачных. Румено-гепатическая. циркуляция азота.
У жвачных около 60% корма переваривается в преджелудках с участием микрофлоры, и основная часть усвояемого азота у них вновь используется для синтеза аминокислот и пептидов, которые включаются в состав микробного протеина. В результате образуется 3 источника поступления аминокислот в организм на уровне кишечника:
белки, пептиды и аминокислоты корма, прошедшие преджелудки без деградации;
микробная биомасса, синтезированная в рубце;
эндогенный белок, секретированный в просвет желудка и кишечника.
У жвачных белок синтезируется дважды:
в рубце из аммиака и аминокислот;
в тканях из аминокислот.
У жвачных дважды образуется аммиак: в рубце при распаде белков и в тканях при дезаминировании аминокислот.
Румено-гепатическая циркуляция азота и его реутилизация микрофлорой и тканями (через глутамин) – это одно из звеньев в цепи особенностей азотистого метаболизма у жвачных.
Жвачные малозависимы от аминокислотного состава рациона, так как синтез аминокислот осуществляется в преджелудках микрофлорой рубца, но тем не менее лимитирующими аминокислотами могут быть метионин, гистидин, триптофан.
Дефицит этих аминокислот пополняют добавкой синтетических заменителей с кормами, или добавляя в рацион высококачественный белок, не распадающийся в рубце.
У коров на азотистый обмен накладывает отпечаток длительная лактация, так как в этот период идет синтез молочного белка. Он возрастает от 0 в сухостойный период до 1 кг в разгар лактации у коров, дающих до 30 кг молока в сутки с содержанием жира в 3,5 процента.
Удержание азота в организме жвачных зависит и от метаболизма углеводов в преджелудках, в частности, от уровня пропионовой кислоты.
Механизм азотистого равновесия у жвачных:
1 - слюнные железы; 2 - преджелудки; 3 - кишечник; 4 - печень; 5 - мышцы; 6 - почки.
Окислительное превращение пуриновых оснований и образование мочевой кислоты и аллантоина в организме животных.
Расщепление нуклеиновых кислот происходит под влиянием ферментов поджелудочного сока – рибонуклеазы, дезоксирибонуклеазы до мононуклеотидов, далее идет отщепление фосфорной кислоты с образованием нуклеозидов, которые поступают в кровь и ткани.
В тканях на них действуют нуклеозидазы азотистые основания и сахар; образуются пуриновые основания (аденин, гуанин), пиримидоновые (цитозин, урацил, тимин) основания и пептозы. Азотистые основания пуринового ряда дезаминируются и окисляются до мочевой кислоты под действием уриказы аллантоин с мочой наружу, а сахара окисляются до СО2 и Н2О.
Реакции распада пуринов можно условно разделить на 5 стадий:
Дефосфорилирование АМФ и ГМФ – фермент 5'-нуклеотидаза.
Гидролитическое отщепление аминогрупы от С6 в аденозине – фермент дезаминаза. Образуется инозин.
Удаление рибозы от инозина (с образованием гипоксантина) и гуанозина (с образованием гуанина) с ее одновременным фосфорилированием – фермент нуклеозидфосфорилаза.
Окисление С2 пуринового кольца: гипоксантин при этом окисляется до ксантина (фермент ксантиноксидаза), гуанин дезаминируется до ксантина – фермент дезаминаза.
Окисление С8 в ксантине с образованием мочевой кислоты – фермент ксантиноксидаза. Около 20% мочевой кислоты удаляется с желчью через кишечник, где она разрушается микрофлорой до CO2 и воды. Остальная часть удаляется через почки.
Реакции катаболизма пуриновых нуклеотидов
Переваривание и всасывание фосфолипидов в организме животных. Судьба пищевых фосфатидов в ЖКТ. Возможность синтеза в животном организме фосфатидов холестерина.
Вводимые с пищей глицерофосфолипиды подвергаются в кишечнике воздействию специфических гидролитических ферментов, разрывающих эфирные связи между компонентами, входящими в состав фосфолипидов. Принято считать, что в пищеварительном тракте распад глицерофосфолипидов происходит при участии фосфолипаз, выделяемых с панкреатическим соком. Ниже приведена схема гидролитического расщепления фосфатидилхолина:
Фосфолипаза A1 гидролизует эфирную связь в положении 1 глицерофосфолипида, в результате чего отщепляется одна молекула жирной кислоты и, например, при расщеплении фосфатидилхолина образуется 2-ацилглицерилфосфорилхолин.
Фосфолипаза А2, ранее называемая просто фосфолипазой А, катализирует гидролитическое отщепление жирной кислоты в положении 2 глицерофосфолипида. Образующиеся при этом продукты носят название лизофосфатидилхолина и лизофосфатидилэтаноламина. Они токсичны и вызывают разрушение мембран клеток. Высокая активность фосфолипазы А2 в яде змей (кобра и др.) и скорпионов приводит к тому, что при их укусе гемолизируются эритроциты.
Фосфолипаза А2 поджелудочной железы поступает в полость тонкого кишечника в неактивной форме и только после воздействия трипсина, приводящего к отщеплению от нее гептапептида, приобретает активность. Накопление лизофосфолипидов в кишечнике может быть устранено, если одновременно на глицерофосфолипиды действуют обе фосфолипазы: А1 и А2. В результате образуется нетоксичный для организма продукт (например, при расщеплении фосфотидилхолина - глицерилфосфорилхолин).
Фосфолипаза С вызывает гидролиз связи между фосфорной кислотой и глицерином, а фосфолипаза D расщепляет эфирную связь между азотистым основанием и фосфорной кислотой с образованием свободного основания и фосфатидной кислоты.
Итак, в результате действия фосфолипаз глицерофосфолипиды расщепляются с образованием глицерина, высших жирных кислот, азотистого основания и фосфорной кислоты.
Фосфорная кислота всасывается в виде натриевых и калиевых солей. Всасывание аминоспиртов происходит в комплексе с нуклеотидами – цитидиндофосфаты в виде Цитидиндифосфохолина (ЦДФ-холин), ЦДФ-этаноламина.
Ферменты молока.
Ферменты (от лат. fermentum — закваска) — биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции в живых организмах. Под действием ферментов крупные молекулы белков, углеводов, жиров расщепляются на более мелкие. В свою очередь, продукты распада благодаря другим ферментам окисляются, освобождая энергию, содержащуюся в них.
Из молока, полученного при нормальных условиях от здорового животного, содержащего около 70 ферментов, выделено более 20 истинных, или нативных, ферментов. Большая их часть (щелочная фосфатаза, ксантиноксидаза, лактопероксидаза, лизоцим и др.) образуется в клетках молочной железы и переходит в молоко во время секреции. Меньшая часть, вероятно, переходит в молоко из крови животного (плазмин, каталаза и др.).
Многочисленные ферменты образуются микроорганизмами молока. Они могут быть внеклеточными и внутриклеточными. Внеклеточные ферменты (экзоферменты) в основном связаны с процессом питания и поэтому легко выделяются клетками в окружающую среду. Внутриклеточные (эндоферменты) действуют внутри клетки и выделяются только после ее отмирания и автолиза (распада).
Оксидоредуктазы — это большая группа ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых организмах. К ним относят дегидрогеназы, оксидазы, пероксидазу и катапазу. Дегидрогеназы и оксидазы катализируют реакции окисления веществ путем отщепления от них водорода. Дегидрогеназы передают водород промежуточному веществу, оксидазы — кислороду воздуха (непосредственно или через промежуточные переносчики водорода). Коферментом (активной группой, присоединяющей к себе и передающей другому веществу Н2) дегидрогеназ является никотинамидадениндинуклеотид (НАД), коферментом оксидаз — флавинадениндинуклеотид (ФАД).
Дегидрогеназы. Эти ферменты клетки молочной железы почти не вырабатывают. Разнообразные дегидрогеназы (редуктазы) накапливаются в молоке при размножении в нем бактерий. С увеличением количества бактерий в молоке активность редуктаз, как правило, возрастает. Ее можно определить по продолжительности восстановления (обесцвечивания) добавленного к молоку метиленового голубого (редуктазная проба). С помощью редуктазной пробы на молочных заводах устанавливают бактериальную обсемененность принимаемого молока. В зависимости от продолжительности обесцвечивания метиленового голубого молоко подразделяют на 4 класса.
Оксидазы. К ним относят, главным образом, ксантиноксидазу, выделяемую клетками молочной железы. Она окисляет различные альдегиды и пуриновые основания (ксантин и др.) до соответствующих кислот. В коровьем молоке фермент находится в оболочках жировых шариков, в женском молоке он отсутствует.
В коровьем молоке содержится нативная лактопероксидаза, поступающая из клеток молочной железы, а также небольшое количество пероксидазы (миелопероксидазы), освобождающейся излейкоцитов. Фермент довольно термостабилен, инактивируется при температуре выше 80 °С. Реакцией на пероксидазу в молочной промышленности определяют эффективность высокотемпературной пастеризации молока (проба на пероксидазу).
Каталаза. Этот фермент катализирует окисление пероксида водорода. Каталаза переходит в молоко из тканей молочной железы, а также вырабатывается бактериями. Содержание нативной и бактериальной каталазы колеблется. В свежем молоке с низким содержанием микрофлоры и полученном от здоровых животных каталазы содержится мало.
К гидролитическим ферментам относят ферменты, ускоряющие расщепление жиров, углеводов, белков и других сложных соединений на более простые (с присоединением воды). В молоке содержатся липазы, фосфатазы, протеазы, лактаза, амилаза, лизоцим и некоторые другие гидролитические ферменты.
Список литературы:
Авдеева, Л.В. Биохимия: Учебник / Л.В. Авдеева, Т.Л. Алейникова, Л.Е. Андрианова. - М.: ГЭОТАР-МЕД, 2013. - 768 c.
Конопатов, Ю.В. Биохимия животных: Учебное пособие / Ю.В. Конопатов, С. Васильева. - СПб.: Лань, 2015. - 384 c.
Рогожин, В.В. Биохимия сельскохозяйственной продукции: Учебник / В.В. Рогожин. - СПб.: Гиорд, 2014. - 544 c.
Чиркин, А.А. Биохимия: учебное руководство / А.А. Чиркин. - Витебск: Медицинская литература, 2010. - 624 c.