Белки и аминокислоты

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ

Более 4 млрд лет назад наЗемле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки,ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечнымразнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка, и иныеформы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки, или протеины(от греч. «протос» — «первый»), — это природ­ные органическиесоединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Избел­ков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи и ядовитыевещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями.Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу­бинах океанамерцают таинствен­ным светом медузы.

Белковых молекул в живойклетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёныевы­яснили, что у большинства организ­мов белки составляют более полови­ны ихсухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такогомаленького организма, как бактерия Escherichia сой'(см. до­полнительный очерк «Объект иссле­дования — прокариоты»), насчиты­ваетсяоколо 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (вви­де клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) изпшеничной муки. Это собы­тие принято считать рождением хи­мии белка. С тех порпочти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белкови исследованы их свойства.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ«БУСЫ»

Молекула белка очень длинная. Хими­ки называют такиемолекулы поли­мерными (от греч. «поли» — «много» и «мерос» —«часть», «доля»). Действи­тельно, длинная молекула полимера состоит измножества маленьких мо­лекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нитьбусинки в ожерелье. В полимерах роль нити иг­рают химические связи между бусин­ками-молекулами.

Секрет белков спрятан вособен­ностях этих самых бусинок. Боль­шинство полимеров не принимаетустойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не можетбыть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольцаили овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А те­перьпредставим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом.Например, красные притяги­ваются к жёлтым. Тогда вся цепочка приметопределённую форму, обязан­ную своим существованием «слипа-нию» жёлтых икрасных бусинок

Нечто подобное происходит и вбелках. Отдельные маленькие моле­кулы, входящие в состав белка, обла­даютспособностью «слипаться», так как между ними действуют силы при­тяжения. Врезультате у любой белко­вой цепи есть характерная только для неёпространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Безтакой структуры они не могли бы выполнять те функ­ции, которые осуществляют вживой клетке.

При длительном кипячении бел­ковв присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распада­ются насоставляющие их молекулы,

называемые аминокислотами.Амино­кислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроеныони сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНААМИНОКИСЛОТА

В каждой молекулеаминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один изних — атом водорода, второй — кар­боксильная группа —СООН. Она лег­ко«отпускает на волю» ион водоро­да Н⁺, благодаря чему вназвании аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — ами­ногруппа —NH₂ и, наконец, четвёр­тый заместитель — группа атомов,ко­торую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группыразные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок»,отличающие одну аминокислоту от другой, скры­ты в R-группах (их ещё называют бо­ковымицепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органи­ки относятся к ней сбольшим почте­нием: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения взави­симости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближай­ший кней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомоми т. д. Атом углерода в ами­нокислотах, который находится бли­же всех к карбоксильнойгруппе, т. е. а-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природныеаминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.

В природе встречаются такжеами­нокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от кар­боксильнойгруппы атомами углеро­да. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты.Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённыев длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивостьструктуры больших белковых молекул.

Число а-аминокислот,различа­ющихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разныхаминокислот. Их можно рас­сматривать как алфавит «языка» бел­ковой молекулы.Химики называют эти главные аминокислоты стандарт­ными, основными илинормальными. Условно основные аминокислоты де­лят на четыре класса.

В первый входят аминокислотыс неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, со­держащие полярнуюгруппу. Следую­щие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могутзаряжаться положительно (они объе­диняются в третий класс) или отрица­тельно(четвёртый). Например, диссо­циация карбоксильной группы даёт анион — СОО^-,а протонирование ато­ма азота — катион, например —NH₃⁺. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислотимеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, кото­рая при значениях рН,характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н⁺)и приобрета­ет отрицательный заряд. Боковые це­пи аминокислот лизина, аргининаи гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, ко­торые,наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота(кроме глицина) в зависимости от взаимно­го расположения четырёх заместите­лейможет существовать в двух фор­мах. Они отличаются друг от друга, как предмет отсвоего зеркального от­ражения или как правая рука от ле­вой. Такие соединенияполучили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральныемолекулы открыл в 1848 г. великий французский учё­ный Луи Пастер. Два типаоптических изомеров органических молекул по­лучили названия Д-форма (от лат.dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных моле­кул — глюкозыи фруктозы — декст­роза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входяттолько Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельно­стиорганизм нуждается в полном на­боре из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни изних могут быть синтезиро­ваны в клетках самого организма, а другие — должныпоступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер­вом случае аминокислотыназывают заменимыми, а во втором — незамени­мыми. Набор последнихдля разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являют­ся10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут са­мостоятельносинтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда­вать такие, которые невстречаются в белках.

Для удобства 20 главных амино­кислотобозначают символами, ис­пользуя одну или первые три буквы русского илианглийского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Глиили G.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белкаобразует­ся при соединении в длинную цепоч­ку бусинок-аминокислот. Они нани­зываютсяна нить химических связей благодаря имеющимся у всех амино­кислот амино- икарбоксильной груп­пам, присоединённым к а-атому угле­рода.

Образующиеся в результатетакой реакции соединения называются пеп-тидами; (—СО—NH—группировка вних — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептиднаясвязь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредствомпептидных связей, мож­но получить пептиды, состоящие из остатков очень многихаминокислот. Такие соединения получили название полипептиды.Полипептидное стро­ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химикЭмиль Гер­ман Фишер.

На концах аминокислотной це­почкинаходятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- иС-концами. Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать сN-конца.

Общее число аминокислотных ос­татковв белковой молекуле изменя­ется в очень широких пределах. Так, человеческийинсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящейматери — из 130. В гемоглобине человека 4 ами­нокислотные цепочки, каждая изкоторых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти3 тыс. аминокис­лотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белковлежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 ами­нокислотныхостатков, до 1 млн и бо­лее для белков с очень длинными полипептидными цепямиили для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всёог­ромное многообразие белков с раз­личными функциями и свойствами может бытьсоздано всего из 20 мо­лекул? А разгадка этого секрета при­роды проста — каждыйбелок имеет свой неповторимый аминокислот­ный состав и уникальный порядок со­единенияаминокислот, называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ

В начале 50-х гг. XX в.американские химики Лайнус Карл Полинг (1901— 1994), награждённый Нобелевскойпремией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971)предположили, что не­которые участки аминокислотной це­почки в белках закрученыв спираль. Благодаря совершенствованию экс­периментальных методов (структурубелков изучают с помощью рентгенов­ских лучей) через несколько лет этагениальная догадка подтвердилась.

Действительно, полипептидныецепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый,самый низкий уровень про­странственной организации белко­вых цепочек Здесь-то иначинают иг­рать роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 игруппа N—H из разных пептидных связей могут образовывать междусо­бой водородную связь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спиралитакая связь образована меж­ду группой С=0 каждой г-й аминокис­лоты и группой N—H (i + 4)-й амино­кислоты, т. е. между собой связаныаминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Этиводородные связи и стабилизиру­ют такую спираль в целом. Она полу­чила названиеa.-спирали.

Позднее выснилось, чтоа-спираль — не единственный способ ук­ладки аминокислотных цепочек. По­мимоспиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водород­ным связям междугруппами С=0 и N—H друг с другом могут «слипаться» сразу несколькоразных фрагментов одной полипептидной цепи. В резуль­тате получается целый слой— его на­звали ^-слоем.

В большинстве белкова-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи безкакой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространствен­нойструктурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структу­ре белковоймолекулы.

БЕЛОК ВПРОСТРАНСТВЕ

Для того чтобы получитьполный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структурынедостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о формемолекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу.А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общаяпространственная структура поли-пептидной цепи называется третич­нойструктурой белка.

Первые пространственныемодели молекул белка — миоглобина и гемо­глобина — построили в конце 50-х гг. XXв. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и МаксФердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данныеэкспериментов с рентгенов­скими лучами. За исследования в об­ласти строениябелков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобе­левской премии. А в концестолетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичнойструк­туры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые це­пиаминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой боль­шинство«бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белкивсегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокис­лот —восемь — содержат неполяр­ные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжноспрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить ихконтакт с водой. Учёные называют это воз­никновением гидрофобных взаимо­действий(см. статью «Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимо­действиямвся полипептидная цепоч­ка принимает определённую форму в пространстве, т. е.образует третич­ную структуру.

В молекуле белка действуют идру­гие силы. Часть боковых цепей основ­ных аминокислот заряжена отрица­тельно,а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притяги­ваются кположительным, соответст­вующие «бусинки» «слипаются». Элек­тростатическиевзаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мос­тики, — ещё однаважная сила, ста­билизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислотесть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тожеиграющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотнымиостатками цистеина иногда образу­ются ковалентные связи (—S—S—),которые очень прочно фиксируютрасположение разных участков бел­ковой цепи по отношению друг к другу. Такиесвязи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые не­многочисленныевзаимодействия в белках (в некоторых случаях они во­обще отсутствуют), зато попрочно­сти они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоятьне из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепьпредставляет собой самостоятельную пространственную структуру — субь-единицу.Например, белок гемогло­бин состоит из четырёх субъединиц, которые образуютединую молекулу, располагаясь в вершинах почти пра­вильного тетраэдра.Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, чтостабилизи­руют третичную структуру. Это гид­рофобные взаимодействия, солевыемостики и водородные связи.

Если белок состоит изнескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой.Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле­кулы.В отличие от первых трёх уров­ней четвертичная структура есть дале­ко не у всехбелков. Приблизительно половина из известных на сегодняш­ний день белков её неимеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИБОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающиепространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детствазнаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белуюмассу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушенияпространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина (огглат. caseus — «сыр») в моло­ке. Такой процесс называется денату­рацией.В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличениекислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). Придена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организмефункции (отсюда и название процес­са: от лат. denaturare —«лишать при­родных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваютсяорганизмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляетсяденатурация белков.

ЗАЧЕМ НУЖНАПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

В природе почти ничего непроисхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, этодолжно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с«правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лённымисвойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. Аделает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковыецепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве.R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы,принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора.

Часто сама пространственнаяор­ганизация полипептидной цепи как раз' и нужна для того, чтобы сосредо­точитьв определённых точках про­странства необходимый для выполне­ния той или инойфункции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме непрохо­дит без участия белков.

В ЧЁМ СЕКРЕТФЕРМЕНТОВ

Все химические реакции,протекаю­щие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — фермен­там.Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работатьгораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реак­ции в миллиарды раз.

Предположим, что несколькопри­ятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласитьдрузей на день рождения, как резуль­тат не заставил себя ждать: все оказа­лисьв одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась,понадо­билось подтолкнуть друзей к контак­ту. То же самое делает и фермент. Вего молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположе­ныпривлекательные для определён­ного типа химических соединений (и только дляних!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то уча­стки молекулреагирующих веществ. Например, если одна из молекул име­ет неполярную группу, вцентре свя­зывания находятся гидрофобные бо­ковые цепи. Если же в молекуле естьотрицательный заряд, его будет под­жидать в молекуле фермента R-группа сположительным зарядом.

В результате обе молекулыреаген­тов связываются с ферментом и ока­зываются в непосредственной близо­стидруг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическуюреакцию, сориентирова­ны в пространстве нужным для реак­ции образом. Теперь задело прини­маются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В фер­ментевсе «продумано» таким обра­зом, что R-группы-катализаторы тоже расположенывблизи от места собы­тий, которое называют активным центром. А послезавершения реак­ции фермент «отпускает на волю» мо­лекулы-продукты (см. статью«Фер­менты — на все руки мастера»).

ОТКУДА БЕРЁТСЯИММУНИТЕТ

Белки выполняют в организмемно­жество функций; они, например, за­щищают клетки от нежелательных вторжений,предохраняют их от по­вреждений. Специальные белки — антитела обладаютспособностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные поли­мерныемолекулы и нейтрализовывать их.

У высших позвоночных от чуже­родныхчастиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, чтоорганизм, в который вторг­лись такие «агрессоры» — антигены, начинаетвырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связыва­ется с антигеном: уантител, как и у ферментов, тоже есть центры связы­вания. Боковые цепи аминокислотрасположены в центрах таким обра­зом, что антиген, попавший в эту ло­вушку, ужене сможет вырваться из «железных лап» антитела. После свя­зывания с антителомвраг выдворяет­ся за пределы организма.

Можно ввести в организмнеболь­шое количество некоторых полимер­ных молекул, входящих в состав бак­терийили вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.

В организме немедленнопоявятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «насто­ящий»болезнетворный микроб тот­час же подвергнется атаке этих анти­тел, и болезньбудет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, какнелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет кинфекци­онным болезням.

ДЛЯ ЧЕГО ВГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО

В природе существуют белки, вко­торых помимо аминокислот содер­жатся другие химические компонен­ты, такие,как липиды, сахара, ионы металлов. Обычно эти компоненты играют важную роль привыполне­нии белком его биологической функ­ции. Так, перенос молекул и ионов изодного органа в другой осуществля­ют транспортные белки плазмы крови.Белок гемоглобин (от греч. «гема» — «кровь» и лат. globus — «шар», «шарик»), содержащийся в кровяных клетках — эритроцитах (от греч.«эритрос» — «красный» и «китос» — «клетка»), доставляет кис­лород от лёгких ктканям. В молеку­ле гемоглобина есть комплекс иона железа Fe²⁴" со сложной органической молекулой, называемый гемам.Гемо­глобин состоит из четырёх белковых субъединиц, и каждая из них содер­житпо одному гему.

В связывании кислорода влёгких принимает участие непосредственно ион железа. Как только к нему хотя быв одной из субъединиц присоединя­ется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняетсвоё расположение в мо­лекуле белка. Движение железа «про­воцирует» движениевсей аминокис­лотной цепочки данной субъединицы, которая слегка трансформируетсвою третичную структуру. Другая субъеди­ница, ещё не присоединившая кислород,«чувствует», что произошло с со­седкой. Её структура тоже начинает меняться. Витоге вторая субъедини­ца связывает кислород легче, чем пер­вая. Присоединениекислорода к третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудно­стями.Как видно, субъединицы помо­гают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобинуи нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в про­сторечии угарный газ)связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газсмертельно опасен для человека, поскольку ли­шает гемоглобин возможности при­соединятькислород.

А ЕЩЁ БЕЛКИ...

...Служат питательнымивеществами. В семенах многих растений (пшени­цы, кукурузы, риса и др.)содержатся пищевые белки. К ним относятся так­же альбумин — основной компонентяичного белка и казеин — главный белок молока. При переваривании в организмечеловека белковой пищи происходит гидролиз пептидных свя­зей. Белки«разбираются» на отдель­ные аминокислоты, из которых орга­низм в дальнейшем«строит» новые пептиды или использует для полу­чения энергии. Отсюда иназвание:

греческое слово «пептос»означает «переваренный». Интересно, что гид­ролизом пептидной связи управляюттоже белки — ферменты.

...Участвуют в регуляцииклеточ­ной и физиологической активности. К подобным белкам относятся мно­гие гормоны(от греч. «гормао» — «по­буждаю»), такие, как инсулин, регули­рующийобмен глюкозы, и гормон роста.

...Наделяют организм способно­стьюизменять форму и передвигать­ся. За это отвечают белки актин и ми­озин, изкоторых построены мышцы.

...Выполняют опорную изащитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность.Кожа представляет собой почти чис­тый белок коллаген, а волосы, ногти и перьясостоят из прочного нерас­творимого белка кератина.

ЧТО ЗАПИСАНО ВГЕНАХ

Последовательностьаминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются понаследству с помощью молекул ДНК (см. статьи «Хранитель наследственной инфор­мации.ДНК» и «Экспрессия генов»). Пространственную структуру белка задаёт именнопорядок расположе­ния аминокислот. Получается, что не только первичная, но ивторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание на­следственнойинформации. Следо­вательно, и выполняемые белками функции запрограммированыгене­тически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по правуназываться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть тобесценное сокровище, кото­рое передаётся в природе от поколе­ния к поколению.

Интерес человека к этиморгани­ческим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёныеуже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самыхразных белков, пыта­ются определить взаимосвязь функ­ций со структурой.Установление сходства и различий у белков, выпол­няющих аналогичные функции ураз­ных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.

АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА

D- и L-формы аминокислот обладают способностью оченьмедленно превращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) периодвремени чистая D- или I-форма может стать смесью равных количеств обеихформ. Такая смесь называется раиемагом, а сам процесс —раие-мизаиией.Скорость рацемизации зависит от температуры и типа амино­кислоты. Данноесвойство можно использовать для определения возрас­та ископаемых остатковорганизмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белке дентина(дентин — костная ткань зубов) 1-ас-парагиновая кислота самопроизвольнораиемизуется со скоростью 0,1 % в год. У детей в период формирования зубов вдентине содержится толь­ко 1-аспарагиновая кислота. Дентин выделяют из зуба иопределяют В нём содержание 0-формы. Результаты теста достаточно точны. Так,для 97-лет­ней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован,тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ис­копаемыхостатках доисторических животных — слонов, дельфинов, мед­ведей, — хорошосогласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.

ЗА ЧТО СЕНГЕР ПОЛУЧИЛ НОБЕЛЕВСКИЕ ПРЕМИИ

При гидролизе белков до аминокислот(разрушении пептидной связи во­дой) теряется информация о последовательности ихсоединения. Поэто­му долгое время считали, что определение первичной структурыбелка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в.английский биохимик Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшиф­роватьпоследовательность аминокислот в полипептидных цепях гормо­на инсулина. За этуработу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоенНобелевской премии по химии (двадца­тью годами позже он совместно с У.Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структурыДНК).

Принципы определенияаминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером,используются и ныне, правда, со всевоз­можными вариациями иусовершенствованиями. Процедура установле­ния первичной структуры белка сложнаи многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белокрасщепляют до отдельных ами­нокислот и устанавливают их тип и количество вданном веществе. На сле­дующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют ужене полно­стью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядоксоединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расшеплениебелка на фрагменты проводят несколькими способами, что­бы в разных фрагментахбыли перекрывающиеся участки. Выяснив поря­док расположения аминокислот во всехфрагментах, получают полную ин­формацию о том, как аминокислоты расположены вбелке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющиепоследовательность амино­кислот в молекуле белка в автоматическом режиме — секвенаторы(от англ. sequence — «последовательность»).

молоко

И КИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ

Молоко представляет собойколлоидный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что ононеоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.

Вкоровьем молоке обычно содержится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложныеэфиры глицерина и насыщенных карбоновых кислот - пальмитиновой, стеариновой),около 3 % белков, а ешё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральныевещества.

Белокказеин в молоке присутствует в связанном виде - ковалентно присоединённые каминокислоте сери-ну фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. Приподкислении молока эти соли разрушаются, и казеин выделяется в виде белойтворожистой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происходитпроцесс, называемый “створажива-нием казеина”. Створоженный казеин выпадает восадок и медленнее выводится из организма, а потому полнее усваивается. Казеинвысоко питателен:

в нём есть почти всеаминокислоты, необходимые человеку для построения собственных белков. В чистомвиде он представляет собой безвкусный белый порошок, не растворимый в воде.Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. Прикипячении этот белок превращается в нерастворимую форму, образуя на поверхностикипячёного молока характерную белую плёнку - пенку.

Входящийв состав молока сахар лактоза С^НддО,, изомерен сахарозе. В организме человекапод действием фермента лактазы этот сахар расщепляется на моносахариды глюкозуи галактозу, которые легко усваиваются. За счёт этого, например, грудные детипополняют запасы углеводов. Интересно, что у многих людей (в основном упредставителей монголоидной расы) организм в зрелом возрасте утрачиваетспособность расщеплять лактозу.

Проходя черезпищеварительный тракт, лактоза не усваивается, а становится питательной средойдля развития различных болезнетворных микроорганизмов, что приводит к общемунедомоганию. Именно поэтому народы Дальнего Востока (японцы, китайцы)практически не употребляют в пишу молочные продукты.

Впромышленных условиях молоко подвергают тепловой обработке, цель которой -подавить развитие микроорганизмов и продлить срок его хранения. Для этогомолоко пастеризуют - выдерживают 30 мин при 65 °С, а также используют кратковременнуютермообработку - нагревают в течение 10-20 с до 71 °С. По сравнению спастеризацией термообработка лучше сохраняет питательные вещества, в первуюочередь витамины. Чтобы молоко не расслаивалось на сливки и сыворотку, егогомогенизируют - пропускают под давлением через небольшие отверстия. Жировыешарики дробятся, уменьшаются в размерах, а молоко становится более вязким.

Значительнаячасть молока идёт на переработку - для производства сливочного масла, сыра икисломолочных продуктов (кефира, ряженки, простокваши, сметаны).

Чтобыполучить кефир, молоко сквашивают - выдерживают в течение 8-10 ч при 20-25 °С,добавляя затравку молочнокислых бактерий. Под их действием лактоза распадаетсядо молочной кислоты:

с„н„о„ + н,о =

лактоза

== 4СНзСН(ОН)СООН. молочная(2-гидроксипропановая) кислота

Именномолочная кислота определяет специфический вкус кефира. По мере того как онанакапливается в растворе, происходит коагуляция (свёртывание)казеина, которыйвыделяется в свободном виде. Поэтому кефир имеет более густую консистенцию, чеммолоко. Молочнокислое сбраживание лактозы сопровождается спиртовым брожением,из-за чего в кисломолочных продуктах, в частности в кефире,есть небольшое количество алкоголя (до 0,03 %). В кисломолочных продуктахсодержатся также микроорганизмы, которые подавляют развитие болезнетворныхбактерий и тем самым улучшают пишеварение.

Творогтоже получают сквашиванием молока молочнокислыми бактериями. Его главнойсоставной частью является белок казеин.

Чтобыприготовить сливочное масло, от молочной сыворотки необходимо отделить капелькижира, входящие в состав молока. Для этого сбивают сливки - верхний, болеежирный слой, образующийся при отстаивании молока.

Казеинвходит также в состав сыров. Их делают, добавляя в молоко бактериальную закваскуи специальные ферменты, а затем подогревая смесь до определённой температуры. Ввыделившийся сгусток вновь вводят ферменты и подогревают. При этом происходитчастичное изменение структуры и состава казеина. Затем смесь раскладывают поформам и длительное время - до шести месяцев - выдерживают при низкойтемпературе (не выше 15 °С). Во время созревания казеин под действием ферментовраспадается на поли-пептиды и свободные аминокислоты. Часть аминокислотокисляется кислородом воздуха, при этом образуются аммиак, альдегиды, а такжекетокислоты, придающие сыру характерный аромат.

Скисание молока - привычный примерденатурации белка.

МЕДНАЯ КРОВЬ

В холодных водах Перуанского течения в Тихом океане обитаеткальмар Dosidicus gigas. Его сигарообразное тело вместе со щупальцами достигает вдлину3,5 м, а масса гигантаможет превышать 150 кг. Мощные мышиы выбрасывают струю воды с силой, с какой она бьёт изпожарного рукава, благодаря чему кальмар способен двигаться со скоростью до 40 км/ч. Клювом, очень крепким и острым,он может перебить стальной кабель. По свидетельству очевидцев, кальмарбуквально в клочья раздирает 20-килограммовую рыбину. Этот свирепый хишникочень опасен и для человека. В книге Франка Лейна “Царство осьминога”утверждается, что “человек, упавший за борт в местах, где обитает многокальмаров, не проживёт и полминуты”.

Чтобы “зарядиться”энергией, этому обитателю океана требуется много кислорода - не менее 50 л в час. По-ступаюший из морской водыкислород разносится по телу кальмара с помошью особого белка, содержащего медь, - гемоиианина (от греч. “гема” - “кровь” и “кианос” - “лазурный”, “голубой”).

Стоит заметить, что в кровипозвоночных кислород “транспортируют” атомы железа в составе гема - особой сложной молекулы, котораявходит в состав белка гемоглобина. Им буквально нашпигованы красные кровяныеклетки- эритроциты. Молекулагемоглобина содержит четыре гемовых фрагмента, каждый из которых способенсвязать молекулу кислорода. В отличие от гемоглобина, в гемоиианине атомы мединепосредственно связаны с белковыми молекулами, которые не включены ни в какиеклетки, а свободно “плавают” в крови. Зато одна молекула гемоииани

на способна связать до 200 атомов меди. И ешё одна особенностьгемоииани-на -его молекулы имеют огромные даже для белков размеры. У “обычных” белков,входящих в состав яиц, молока, мыши, молекулярная масса колеблется в пределахот б тыс. до 1млн, а молекулярная масса гемоиианина может достигать 10 млн! Это один из самых крупныхбелков; больше по размеру и массе только белковые комплексы у вирусов.

Гемоиианин - очень древний белок. Он устроенпроще, чем гемоглобин и не так эффективен. Тем не менее при малом содержаниикислорода в морской воде гемоиианин довольно успешно снабжает им тканихолоднокровных животных. Так, давление кислорода в жабрах лангуста составляетвсего7 мм рт. ст. (930 Па), а в тканях - 3 мм рт. ст.; причём концентрация этогогаза в крови лангуста в 20 раз выше, чем в морской воде.

Кроме кальмаров, кислород переносится“голубой кровью” также у де-сятиногих ракообразных (омары, крабы, креветки).Гемоиианин найден у всех головоногих моллюсков (осьминоги, кальмары,каракатицы), разнообразных улиток, пауков и др. А вот у морских гребешков,устриц и других двустворчатых моллюсков его нет.

Количество гемоиианина в крови можетбыть самым разным. Так, у шустрых осьминога и мечехвоста (морское животное типачленистоногих) концентрация этого необычного белка доходит до 10 г в 100 мл крови - почти столько же гемоглобина в кровичеловека. В то же время, у малоподвижного съедобного моллюска морское ушко Hatiotistuberculata в 100 мл крови всего 0,03 г гемоиианина. Это и понятно: чемболее активно животное,

чем больше кислорода необходимо ему для восполненияэнергетических затрат, тем выше в крови концентрация белка, переносящегокислород.

Гемоиианин был открыт в 60-х гг. XIX в., когда биологи заметили, что кровьголовоногих моллюсков при прохождении через жабры окрашивается в голубой цвет.А в1878 г. бельгийскийфизиолог Леон Фредерик доказал, что голубой цвет вызван реакцией кислорода смедьсодержащим белком, который он назвал гемоиианином. Когда последний теряеткислород, он, в отличие от гемоглобина, становится бесцветным. Примечательно,что всю работу по изучению нового белка Фредерик выполнил в течение одного дня.

Из гемоиианина нетрудно полностьюизвлечь медь. Аля этого достаточно обработать белок в отсутствие кислородареактивом, который прочно связывается с ионами одновалентной меди. Таким жеспособом можно определить содержание меди в гемоиианине. Лишённый этого металла,он теряет способность переносить кислород. Но если потом ввести в раствор белкаионы Си"1',гемоиианин восстанавливает свою физиологическую активность. Так было доказано,что в отсутствие кислорода медь гемоиианина находится в степени окисления +1. При избытке же этого газа происходитчастичное окисление металла. При этом всегда на одну связанную гемоиианиноммолекулу кислорода приходится два атома меди. Таким образом, кислород окисляетровно половину атомов меди. Это ещё одно отличие гемоиианина от значительноболее распространённого в животном мире гемоглобина, в котором все атомы железаравноценны и имеют заряд +2 как в свободном состоянии, так и в комплексе с кислородом.

Список использованнойлитературы:

1)   Энциклопедия для детей “Аванта+”.Том17.Химия. Москва 2000. (стр480-293)