Технология производства ферментов

ВВЕДЕНИЕ

В современном химическом производстве широко используются
катализаторы – вещества, значительно ускоряющие химические реакции, но
сами при этом не изменяющиеся. Реакции органического синтеза совсем не
обходятся без катализа: в живых клетках, при нормальных условиях, синтез
или распад сложных биомолекул невозможен, поэтому реакции происходят
при содействии биологических катализаторов – ферментов.
В разнообразных биотехнологических процессах уже давно
применяется биокатализ. Известны механизмы заместительной ферментной
терапии при определенных заболеваниях. Разработаны технологии
промышленного производства пищевых продуктов с использованием
ферментов [8, 9]. Все эти примеры применения ферментных препаратов и
многие другие свидетельствуют о высочайшей востребованности
ферментных препаратов в современном мире, что привело к активным
разработкам методик их получения.
1 ФЕРМЕНТЫ

Итак, ферменты – органические вещества белковой природы,
синтезируемые в живых клетках, способные во много раз ускорять
протекающие в них реакции, сами не подвергаясь при этом химическим
превращениям. Их еще называют энзимами: от лат. fermentum – брожение,
закваска, от греч. en – внутри, zyme – закваска. Каждая живая клетка не
сможет обойтись без большого набора ферментов, от каталитической
активности которых зависит функционирование клеток, ведь почти каждая из
реакций, протекающих в клетке, требует участия специфического фермента
[3].
1.1 Классификация
Вещество, подвергающееся превращению в присутствии фермента,
называют субстратом. Субстрат присоединяется к ферменту, который
ускоряет разрыв одних химических связей в его молекуле и создание других;
образующийся в результате продукт отсоединяется от фермента [1]. Этот
процесс представляют следующим образом:
Фермент + субстрат ↔ фермент-субстратный комплекс ↔ фермент + продукт
В зависимости от типа катализируемой реакции ферменты разделяют
на следующие 6 классов [2]:
1. Оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные
реакции (глюкозооксидаза, каталаза, алкогольдегидрогеназа);
2. Трансферазы, катализирующие реакции межмолекулярного переноса
различных химических групп и остатков (протеинкиназа,
гликогенфосфорилаза, пируваткиназа);
3. Гидролазы, катализирующие реакции гидролиза молекулярных связей
(протеазы, амилазы, целлюлазы);
4. Лиазы (синтазы), катализирующие расщепление или образование связи
без участия окисления или гидролиза (аспартаза, фумараза);
5. Изомеразы, катализирующие реакции изомеризации (глюкозоизмераза,
триозофостфатизомераза);

6. Лигазы (синтетазы),катализирующие реакции, сопряженные с разрывом
макроэргической связи в АТФ или ГТФ, ЦТФ, УТФ, ТТФ (ДНК-лигаза,
триптофансинтетаза).
В зависимости от типа субстрата, ферменты разделяются на подклассы.
Подклассы в свою очередь разделяют на подподклассы,
детализирующие природу катализируемой реакции [3, 11].
Важным свойством этих природных белков является их способность
сохранять свою активность при выделении их из организмов [2]. Это дает
возможность их применения в химической, пищевой, легкой,
фармацевтической промышленности и медицине.